Vmax و Km والمثبطات

Vmax و Km

• عندما تمتلئ جميع المواقع النشطة، تصل التفاعل إلى سرعة قصوى — وهي أقصى معدل، $V_{max}$.
• منحنى المعدل مقابل تركيز الركيزة يرتفع ثم يستقر عند $V_{max}$.

ما تخبرنا به قيمة Km

• ثابت مايكليس-مينتن، $K_m$، هو تركيز الركيزة الذي يعطي نصف $V_{max}$.
• يقيس ألفة الإنزيم (قوة الجذب) تجاه ركيزته:
  • منخفضة $K_m$ → تصل لنصف السرعة عند تركيز ركيزة منخفض → ألفة عالية.
  • مرتفع $K_m$ ← يتطلب الكثير من المادة الأساسية → منخفض الألفة.
• لذا فإن $K_m$ يسمح لك بمقارنة مدى قوة تمسك الإنزيمات المختلفة بركائزها.

يصل كلاهما إلى نفس $V_{max}$، لكن الإنزيم منخفض-$K_m$ يصل لنصف سرعته على ركيزة أقل بكثير — فهو يمسك بركيزته بإحكام أكبر.

المثبطات العكسية

• المثبط يبطئ عمل الإنزيم؛ والعكسي يمكن أن يترك المكان مرة أخرى. نوعان:

الإنزيمات المثبتة

• الإنزيم المثبت مثبت في مكانه — مثل احتجازه في حبيبات الألبجينات — بينما تتدفق الركيزة عبره.
• يعمل الإنزيم الحر أسرع قليلاً، لكن تثبيته يوفر مزايا عملية كبيرة:
  • لا يُغسل بعيداً، لذا يمكن إعادة استخدامه.
  • الناتج نقي (غير مخلوط بالإنزيم).
  • أكثر ثباتاً أمام تغيرات درجة الحرارة والحموضة.
  • يمكن تشغيل العملية بشكل مستمر.
• تُستخدم صناعياً — على سبيل المثال، حبيبات لاكتاز تصنع الحليب الخالي من اللاكتوز.

لقد فهمت الأمر