ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์

สิ่งที่เปลี่ยนความเร็วของเอนไซม์

• เปลี่ยนสภาวะ แล้วคุณจะเปลี่ยนความเร็วที่เอนไซม์ทำงาน
• ก่อนอื่น คุณต้องมีวิธีที่ยุติธรรมในการ วัด อัตรา
• จากนั้นเราจะดูว่าอุณหภูมิ pH และความเข้มข้นส่งผลต่อมันอย่างไร

การวัดอัตรา

• ติดตามว่า ผลิตภัณฑ์ ก่อตัวเร็วแค่ไหน (เช่น เก็บก๊าซออกซิเจนจากแคทาลิเทส) หรือ ว่า สารตั้งต้น หายไปเร็วแค่ไหน (เช่น สีไอโอดีนจางลงเมื่อแอมิลเลสย่อยแป้ง)
• โคโลริมิเตอร์ แปลงการเปลี่ยนแปลงสีเป็นตัวเลขที่แน่นอนที่คุณสามารถพล็อตได้
• ปฏิกิริยาเร็วที่สุดที่ เริ่มต้น (มีสารตั้งต้นมากที่สุด) ดังนั้น อัตราเริ่มต้น — ความชันที่เวลาศูนย์ — คือค่าที่ยุติธรรมที่สุดสำหรับการเปรียบเทียบ

อัตราเริ่มต้น — ความชันที่จุดเริ่มต้นเลย — คือค่าที่ยุติธรรมที่สุดสำหรับการเปรียบเทียบ

อุณหภูมิ

• การให้ความร้อนมอบ พลังงานจลน์ มากขึ้นให้กับโมเลกุล ทำให้พวกชนกันบ่อยขึ้น — อัตราเพิ่มขึ้น
• แต่เมื่อเกิน จุดที่เหมาะสม (optimum) ความร้อนจะทำให้พันธะที่รักษารูปร่างของเอนไซม์แตก: เอนไซม์จะ เสียสภาพ (denature), Sites ที่ทำงานไม่เข้ากับสารตั้งต้นอีกต่อไป และอัตราปฏิกิริยาลดลงอย่างรุนแรง

ค่า pH

• แต่ละชนิดมี ค่า pH ที่เหมาะสม. หากเคลื่อนย้ายไปทางใดทางหนึ่งมากเกินไป จะทำให้ เสียสภาพ, ดังนั้นอัตราจะลดลง
• เพื่อศึกษาค่า pH อย่างยุติธรรม ให้รักษาให้คงที่ด้วย สารละลายบัฟเฟอร์

ความเข้มข้นของเอนไซม์และสารตั้งต้น

• เพิ่มเอนไซม์ (โดยมีสารตั้งต้นเหลืออยู่) ทำให้มี Sites ที่ทำงานมากขึ้น อัตราจึงเพิ่มขึ้น ตามสัดส่วน
• เพิ่มสารตั้งต้น ช่วยเร่งปฏิกิริยาได้ทันที — แต่เมื่อ Sites ที่ทำงานทั้งหมดถูกใช้งานหมดแล้ว การเพิ่มสารตั้งต้นก็ไม่มีผล และอัตราจะ คงที่
• เพิ่ม สารยับยั้ง มากขึ้น จะทำให้อัตราลดลง
• ลองสำรวจด้านล่าง: ลากสไลเดอร์ของสารตั้งต้นเพื่อดูอัตราเพิ่มขึ้น แล้วจะราบเรียบเมื่อ Sites ที่ทำงานทั้งหมดเต็ม

คุณเข้าใจแล้ว